Хіміки змусили молекули білка проводити струм

Скануюча тунельна мікроскопія допомогла колективу дослідників зі США та Угорщини з'ясувати, що молекули білка інтегрина αVβ3 здатні проводити електричний струм короткими мілісекундними імпульсами з амплітудою до одного наноампера. Результати додаткових експериментів і квантово-хімічного моделювання показали, що отримані дані пов'язані саме з молекулярною провідністю. Результати дослідження опубліковані в.


Основним механізмом молекулярної провідності в полімерних молекулах вважається поширення електронів за системою пов'язаних подвійних зв'язків. Типовим прикладом проведеного полімеру є поліанилін. Білкові молекули є вираженими діелектриками. Але через те, що багато з них містять функціональні групи, які легко відновити або окислити до провідного стану, деякі вчені припускали, що такі білки можна перевести з діелектричного стан в провідний. До теперішнього моменту були отримані дані, які побічно підтверджували можливу наявність молекулярної провідності в окремих білкових молекулах, проте однозначно пов'язати їх саме з молекулярною провідністю не вдавалося.


У своїй новій роботі група вчених з США та Угорщини виявила у білкового кристала, який не проявляє електрохімічної активності, фазу, для якої характерна висока провідність. Хіміки досліджували білок масою 200 кілодальтон, що входить до позаклітинної частини інтегрину типу αVβ3 - мембранного рецептора, який відповідає за передачу міжклітинного сигналу. Аналіз електронної провідності такої молекули проводився з використанням спеціальної комірки за допомогою скануючої тунельної мікроскопії.

За допомогою циклічних поліпептидів кінці білка приєднувалися до двох палладієвих електродів, між якими подавалася електродами подавалася різність потенціалів до 500 мілівольт. Білок поміщався всередину комірки у фосфатному буфері і вимірювалося три типи сигналу: струм фону (фосфатного буфера без білка), струм системи порівняння (фосфатного буфера з аналогічним по будові білком інтегрину ^ 4.2001) і безпосередньо струм системи, що вивчається.

Виявилося, що струм системи порівняння не відрізнявся від фонового струму, тоді як для вивчення білка хімікам вдалося виміряти імпульси струму довжиною в кілька мілісекунд і амплітудою до 0,5 наноампера. При цьому тривалість і амплітуда вимірених імпульсів залежала від докладеної напруги.

При різницях потенціалів більше 100 мілівольт для молекули була характерна наявність другої провідної конфігурації. Утворення такого короткоживучого стану призводило до появи в спектрі дуже короткі імпульси тривалістю кілька наносекунд амплітудою до одного наноампера, частота яких збільшувалася при підвищенні різності потенціалів. Такі спостереження узгоджуються з даними квантово-хімічного моделювання і пояснюють утворення проведених станів білкової молекули переходом між зонним і локалізованим станом електронів.

Основним завданням дослідників було точно визначити джерело отриманих сигналів і виключити побічні ефекти, які могли б призвести до отримання такого сигналу. Оскільки відстань до зонда мікроскопа була досить великою (близько 5 нанометрів), виявлений ефект не може пояснюватися тунелюванням електронов. Крім того, хімікам вдалося показати, що вимірений струм не є наслідком побічних електрохімічних ефектів, і в процесі експерименту білки зберігають свою початкову структуру при можливому нагріванні і не переходять у квантово-когерентний стан, який також може впливати на провідність.

За твердженням вчених, отримані ними результати підтверджують можливість освіти проводять станів в окремих молекулах білка і в майбутньому можуть використовуватися для детектування таких молекул без необхідності прикріплення до білків спеціальних міток.


У живих організмах білки можуть брати участь у механізмах провідності електричного струму і в непровідному стані, беручи участь у метаболічних процесах. Наприклад, деякі бактерії використовують для цього гемовмісні білки.

COM_SPPAGEBUILDER_NO_ITEMS_FOUND